Хим свойства белков

Некоторые рецепторы определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. Однако могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Иногда эту особенность используют для выделения нужного белка из смеси белков. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Физическую защиту организма обеспечивают — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи дермы ; , составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. При значениях рН, отличающихся от рI, молекулы белка будут нести одинаковый заряд - либо положительный, либо отрицательный. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами -COO - и -NH 3 + и дисульфидных мостиков. Равич — Щербо М. Шапероны также узнают белки, процесс денатурации которых зашел далеко, и транспортируют их в лизосомы, где происходит их расщепление деградация. Белковая молекула полипептидная цепь может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев.

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной окрашенной группы, как, например, гемоглобин. Физико-химические свойства белков - Лекция 4. Для определения количества белка в образце используют ряд методик: ; ; ; ;. Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или химиче-ских группировок. Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины, поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 000 Да. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. Он предложил полипептидную теорию строения белка.

Некоторые из этих аминокислот например, и уже были охарактеризованы. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы. Разнонап-равленность зависит от , и белков. Annual Review of Physical Chemistry 58: 57—83. Основная статья: Наиболее хорошо известная функция белков в организме — различных химических реакций. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Стоимость 1 часа - 500 руб. Существуют и другие белки — альбумины, они в отличие от глобулинов хорошо растворимы в чистой воде. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области такие белки называют кислыми , а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной основные белки.

Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда в лизосомы и на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём. Исследования белков in vivo в клетках или в целых организмах предоставляют дополнительную информацию о том, где они функционируют и как регулируется их активность. Herges T, Wenzel W 2005. До сих пор белок рассматривался как нечто целое. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. «Progress and challenges in protein structure prediction».

См. также